https://www.ibric.org/myb oard/read.php? Board=news&id=344449&rtpath=dmail 한국해양과학기술원(이하 KIOST)은 한천을 분해하는 해양 미생물에서 한천분해효소를 분리해 부분가수분해한 한천을 만들고 부분가수분해한 한천이 피부 보습에 효과적인 히알루론산의 분해를 억제한다는 연구결과를 내놓았다.www.ibric.org 한국해양과학기술원(이하 KIOST)은 한천분해효소를 분리해 부분가수분해한 것으로 나타났다.
이용득 KIOST 제주연구소 연구원이 해양의약 분야 국제학술지 ‘Marine Drugs’에 게재한 논문*에 따르면 한천을 부분적으로 가수분해한 경우 완전히 가수분해한 한천올리고당과 달리 히알루로니다제를 억제*하는 효과가 뛰어나다는 사실을 발견했다. 특히 이번 연구는 부분적으로 가수분해 한천의 효능을 최초로 발견했다는 점에서 주목할 만하다. * Marine Drugs 2022년 1월호(논문명: ANovel Agarase, Gaa16B, Isolated from the Marine Bacterium Gilvimarinusagarilyticus JEA5, and the Moisturizing Effect of Its Partial Hydrugs Products) * 히알루론산은 피부, 눈, 관절 등에 존재하는 다당류이다. 히알루론산은 히알루로니다아제라는 효소에 의해 분해되며, 이 효소의 활성을 억제함으로써 피부 보습을 유지하고 노화를 방지할 수 있다.
그동안 한천은 단순 가공을 통한 식품으로만 활용돼 완전히 가수분해될 경우 다량의 효소를 사용하는데 비용이 많이 들어 산업적으로 활용하기에는 어려움이 있었다.
그러나 이번 연구결과에서 밝혀진 부분 가수분해한 한천은 고형화된 일반적인 한천과 달리 겔화되지 않는 특성 때문에 재료 가공에 제약이 없고, 매우 적은 양의 효소만으로도 부분 가수분해한 한천을 안정적으로 생산할 수 있다는 장점이 있다.
최근 해양바이오 산업을 미래 신성장 산업으로 육성하는 추세에 따라 해양생물에서 추출한 원료를 바이오 소재로 활용해 식량, 에너지, 산업소재, 의료 등으로 개발하는 움직임이 확산되고 있다. 아울러 한천을 분해한 한천올리고당*을 식품, 화장품, 의약품 등에 이용하는 연구가 활발히 진행되고 있으며 한천 가수분해 효율을 높이려는 노력도 이루어지고 있다.* 한천올리고당은 천초 등 해조류에서 추출되는 한천에서 얻는 당으로 최근 항비만, 항당뇨 등의 효능이 있는 것으로 알려져 있다.
이에 KIOST 제주연구소 제주특성연구센터 연구진은 2015년부터 제주 연안 해조류 서식지에서 채수한 바닷물에서 길비마리너스 아가릴라이틱스(Gilvimarinus agarilyticus JEA5) 균주를 분리해 활성이 매우 우수한 한천분해효소를 분리하고 유전자 재조합을 통해 대량생산 기술을 확보한 뒤 지난해에는 KIOST 연구소 기업인 ‘㈜라라이츠’로 기술을 이전한 바 있다.
김은서 KIOST 원장은 “해양생물자원은 새로운 국가 성장의 핵심 동력으로 이번 부분이 가수분해한 한천의 효능 입증을 통해 향후 의약품, 화장품 등 다양한 분야의 기능성 소재로 활용할 수 있을 것으로 기대한다”며 “해양생물자원에서 소재를 지속 발굴해 대량생산, 표준화 등 산업화를 촉진하는데 기여하도록 노력하겠다”고 밝혔다.
Article A Novel Agarase, Gaa16B, Isolated from the Marine Backterium Gilvimarinus agarilyticus JEA5, and the Moisturizing Effect of Its Partial Hydrolysis Products
Abstract: We recently identified a β-agarase, Gaa16B, in the marine bacterium Gilvimarinus agarilyticus JEA5. Gaa16B, belonging to the glycoside hydrolase 16 family of β-agarases, shows less than 70.9% amino acid similarity with previously characterized agarases. Recombinant Gaa16B lacking the carbohydrate-binding region (rGaa16Bc) was overexpressed in Escherichia coli and purified. Activity assays revealed the optimal temperature and pH of rGaa16Bc to be 55 ◦C and pH 6–7, respectively, and the protein was highly stable at 55 ◦C for 90 min. Additionally, rGaa16Bc activity was strongly enhanced (2.3-fold) in the presence of 2.5 mM MnCl2 . The Km and Vmax of rGaa16Bc for agarose were 6.4 mg/mL and 953 U/mg, respectively. Thin-layer chromatography analysis revealed that rGaa16Bc can hydrolyze agarose into neoagarotetraose and neoagarobiose. Partial hydrolysis products (PHPs) of rGaa16Bc had an average molecular weight of 88–102 kDa and exhibited > 60% hyaluronidase inhibition activity at a concentration of 1 mg/mL, whereas the completely hydrolyzed product (CHP) showed no hyaluronidase at the same concentration. The biochemical properties of Gaa16B suggest that it could be useful for producing functional neoagaro-oligosaccharides. Additionally, the PHP of rGaa16Bc may be useful in promoting its utilization, which is Limited due to the gel strength of agar.